Fors Fortuna
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Птицы Алтая
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Автор Тема: puma suede  (Прочитано 39 раз)
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Theresa Guy Автор темы
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« : 29 Май 2020, 06:05:09 »

J'adore vivre sans viande, [Гости не могут просматривать ссылки]
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j'adore courir et j'adore les New Balances. Pas de mensonges! Je cours dans New Balances depuis plusieurs années maintenant et je suis actuellement sur ma quatrième paire d'affilée. Je suis resté avec la série NB 850, mais en fait, j'ai pensé à obtenir une paire qui n'est pas aussi lourde que celles que j'ai utilisées. J'ai partagé cela sur Facebook! J'ai des arches hautes et j'ai couru en super amorti chaussures (Nike Vomero's, Mizuno Wave Creations, New Balance 1063's sur les conseils de plus d'un PT axé sur le sport) et presque toujours eu une sorte de niggle - que ce soit un genou endolori après 20 km, ou une hanche endolorie ou autre. J'ai commencé à lire sur l'utilisation de «moins» de chaussures, travaillé dur pour améliorer ma forme et réussi à passer à une grève du milieu du pied au cours des 4 mois environ.

PUMA est séquestré dans le cytoplasme des cellules GBM et du cancer du sein exprimant l'EGFR et l'EGFRvIII, indépendamment du stress apoptotique. L'étendue de la translocalisation mitochondriale PUMA, l'indice mtPUMA, est calculée comme décrit précédemment dans Matériaux et méthodes. (A) PUMA est principalement localisé dans le cytoplasme des cellules U87MG-EGFRvIII. Des cellules U87MG-EGFRvIII traitées avec un véhicule témoin, de la staurosporine [Гости не могут просматривать ссылки]
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(ST, 1 uM) ou de l'anisomycine (AN, 100 ng / ml) ont été récoltées et fractionnées en fractions mitochondriales et non mitochondriales. Des extraits de protéines des deux fractions ont été soumis à un Western blot pour détecter PUMA, l'a-tubuline (marqueur cytoplasmique) et Cox IV (protéine mitochondriale).

Le manque d'a-tubuline et de Cox IV dans les fractions mitochondriales et non mitochondriales, respectivement, a indiqué l'efficacité du fractionnement. De faibles indices [Гости не могут просматривать ссылки]
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mtPUMA indiquent que PUMA est principalement localisé dans le cytoplasme des cellules U87MG-EGFRvIII, dans des conditions non stressées et stressées. (B) PUMA est exclusivement localisé dans les fractions mitochondriales des cellules vecteurs U87MG. Les cellules du vecteur U87MG ont été traitées, fractionnées et les protéines analysées, comme décrit précédemment dans le panneau a. Les indices mtPUMA dans ces cellules sont de 1,0, indiquant que PUMA est exclusivement détecté sur les mitochondries de ces cellules, indépendamment du stress apoptotique. (C) La suppression de l'expression de l'EGFR par l'ARNsi conduit à une translocalisation mitochondriale accrue de PUMA. Dans les cellules GBM naturelles T98G traitées avec des siRNA témoins, PUMA est principalement localisé dans le cytoplasme.

Des observations similaires ont en outre été trouvées dans des cellules GBM T98G qui expriment naturellement l'EGFR (figure 5c). La détection modeste de PUMA mitochondrial dans ces cellules pourrait [Гости не могут просматривать ссылки]
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être le résultat d'un EGFR cytoplasmique insuffisant pour interagir avec et séquestrer toutes les molécules de PUMA dans le cytoplasme. Surtout, l'expression de l'EGFR médiée par siRNA a entraîné une augmentation significative (16 fois) du PUMA mitochondrial (Fig. 5c-gauche), suggérant en outre la capacité d'EGFR à moduler la translocalisation mitochondriale du PUMA. L'ARNsi spécifique à l'EGFR était efficace pour réduire l'expression de l'EGFR comme le montrent les Western blots (Fig. 5c-droite). En plus des cellules GBM, nous avons trouvé que PUMA était localisé dans le cytoplasme des cellules cancéreuses du sein humain MDA-MB-468 (Fig. 5d) qui sont connues pour exprimer des niveaux significatifs d'EGFR endogène [34]. Collectivement, ces résultats démontrent que PUMA est séquestré dans le cytoplasme des cellules GBM et du cancer du sein exprimant EGFR et EGFRvIII, de manière constitutive et sous stress apoptotique.

Les cellules U87MG-EGFR traitées avec et sans Iressa (25 uM) pendant 2 heures ont été soumises à une immunoprécipitation / transfert Western (panneau de gauche) et transfert Western (panneau de droite). L'IgG témoin n'a pas donné de signaux indiquant une spécificité. Les traitements par Iressa ont efficacement inhibé l'activité de l'EGFR kinase, mais n'ont pas affecté de manière significative l'interaction entre EGFR / EGFRvIII et PUMA, indiquant que l'interaction ne nécessitait pas d'activité de EGFR kinase. (C) Les protéines anti-apoptotiques Bcl-2 et Bcl-xL sont fortement exprimées dans la plupart des lignées cellulaires GBM. Le Western blot a été effectué pour déterminer les niveaux d'expression des membres anti-apoptotiques de la famille de protéines Bcl-2. De manière notable, Bcl-2 et Bcl-xL sont fortement exprimés dans la majorité des lignées cellulaires GBM analysées, mais pas Mcl-1. (D) La restauration de l'apoptose intrinsèque sensibilise les cellules GBM exprimant EGFR / EGFRvIII à une thérapie ciblée par EGFR.

Quarante-huit heures plus tard, les taux de survie des cellules ont été déterminés et l'indice de combinaison (IC) calculé à l'aide d'une analyse à effet médian, comme nous l'avons décrit précédemment [9; 34]. [Гости не могут просматривать ссылки]
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puma suede
La synergie de traitement est indiquée par des valeurs CI inférieures à 1,0; effet additif, CI = 1,0; effet antagoniste, CI> 1.0. Comme le montre la figure 6d, la combinaison de l'inhibiteur EGFR (Iressa) avec l'inhibiteur Bcl-2 / Bcl-xL (2-MA A3) a entraîné une destruction cellulaire synergique dans les lignées cellulaires U87MG-EGFR et U87MG-EGFRvIII. Ces résultats indiquent que l'inhibition simultanée de la fonction indépendante de la kinase d'EGFR / EGFRvIII en utilisant un inhibiteur de Bcl-2 / Bcl-xL et l'activité dépendante de la kinase par les inhibiteurs d'EGFR kinase peuvent [Гости не могут просматривать ссылки]
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conduire à des effets thérapeutiques synergiques dans les cellules GBM.
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